The interaction strength of an intrinsically disordered protein domain with its binding partner is little affected by very different cosolutes.

Schnatwinkel, Jan; Herrmann, Christian

Schnatwinkel, Jan; Herrmann, Christian.

Afiliação

Schnatwinkel J; Physical Chemistry I, Faculty of Chemistry and Biochemistry, Ruhr University Bochum, D-44780 Bochum, Germany. Chr.Herrmann@rub.de.

Phys Chem Chem Phys ; 22(47): 27903-27911, 2020 Dec 16.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-33284914

Assuntos

Proteína de Ligação a CREB/metabolismo; Proteínas Intrinsicamente Desordenadas/metabolismo; Proteínas Proto-Oncogênicas c-myb/metabolismo; Betaína/química; Proteína de Ligação a CREB/química; Entropia; Glicina/química; Humanos; Proteínas Intrinsicamente Desordenadas/química; Cinética; Metilaminas/química; Ligação Proteica; Domínios Proteicos; Proteínas Proto-Oncogênicas c-myb/química; Temperatura; Ureia/química

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Proteínas Proto-Oncogênicas c-myb / Proteína de Ligação a CREB / Proteínas Intrinsicamente Desordenadas Limite: Humans Idioma: En Revista: Phys Chem Chem Phys Assunto da revista: BIOFISICA / QUIMICA Ano de publicação: 2020 Tipo de documento: Article País de afiliação: Alemanha

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