Circularly permuted dihydrofolate reductase of E. coli has functional activity and a destabilized tertiary structure.

Kireeva, M L; Murzina, N V; Murzin, A G; Uversky, V N; Gryaznova, O I; Gudkov, A T

Kireeva, M L; Murzina, N V; Murzin, A G; Uversky, V N; Gryaznova, O I; Gudkov, A T.

Afiliação

Protasova NYu; Institute of Protein Research, Russian Academy of Sciences, Pushchino, Moscow Region.

Protein Eng ; 7(11): 1373-7, 1994 Nov.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-7700869

Assuntos

Escherichia coli/enzimologia; Estrutura Terciária de Proteína; Tetra-Hidrofolato Desidrogenase/química; Sequência de Aminoácidos; Sequência de Bases; Dicroísmo Circular; Estabilidade Enzimática; Escherichia coli/genética; Dados de Sequência Molecular; Mutagênese Sítio-Dirigida; Desnaturação Proteica; Proteínas Recombinantes/biossíntese; Proteínas Recombinantes/química; Espectrometria de Fluorescência; Tetra-Hidrofolato Desidrogenase/efeitos dos fármacos; Tetra-Hidrofolato Desidrogenase/genética; Ureia/farmacologia

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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Tetra-Hidrofolato Desidrogenase / Estrutura Terciária de Proteína / Escherichia coli Idioma: En Revista: Protein Eng Assunto da revista: BIOQUIMICA / BIOTECNOLOGIA Ano de publicação: 1994 Tipo de documento: Article

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