Detalles de la búsqueda
1.
Proximal ligand tunes active site structure and reactivity in bacterial L. monocytogenes coproheme ferrochelatase.
Spectrochim Acta A Mol Biomol Spectrosc;
313: 124120, 2024 May 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38479228
2.
Revisiting catalytic His and Glu residues in coproporphyrin ferrochelatase - unexpected activities of active site variants.
FEBS J;
291(10): 2260-2272, 2024 May.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38390750
3.
The Role of the Hydrogen Bond Network in Maintaining Heme Pocket Stability and Protein Function Specificity of C. diphtheriae Coproheme Decarboxylase.
Biomolecules;
13(2)2023 01 25.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36830604
4.
Iron insertion into coproporphyrin III-ferrochelatase complex: Evidence for an intermediate distorted catalytic species.
Protein Sci;
32(11): e4788, 2023 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37743577
5.
Active site architecture of coproporphyrin ferrochelatase with its physiological substrate coproporphyrin III: Propionate interactions and porphyrin core deformation.
Protein Sci;
32(1): e4534, 2023 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-36479958
6.
The role of the distal cavity in carbon monoxide stabilization in the coproheme decarboxylase enzyme from C. diphtheriae.
J Inorg Biochem;
245: 112243, 2023 08.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-37196412
7.
Substrate specificity and complex stability of coproporphyrin ferrochelatase is governed by hydrogen-bonding interactions of the four propionate groups.
FEBS J;
289(6): 1680-1699, 2022 03.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-34719106
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