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1.
Vip1 is a kinase and pyrophosphatase switch that regulates inositol diphosphate signaling.
Proc Natl Acad Sci U S A;
117(17): 9356-9364, 2020 04 28.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32303658
2.
A structural basis for lithium and substrate binding of an inositide phosphatase.
J Biol Chem;
296: 100059, 2021.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33172890
3.
Characterization of a selective inhibitor of inositol hexakisphosphate kinases: use in defining biological roles and metabolic relationships of inositol pyrophosphates.
J Biol Chem;
284(16): 10571-82, 2009 Apr 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-19208622
4.
Different poses for ligand and chaperone in inhibitor-bound Hsp90 and GRP94: implications for paralog-specific drug design.
J Mol Biol;
388(5): 1033-42, 2009 May 22.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-19361515
5.
Cloning and characterization of two human VIP1-like inositol hexakisphosphate and diphosphoinositol pentakisphosphate kinases.
J Biol Chem;
282(42): 30754-62, 2007 Oct 19.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-17690096
6.
Structures of GRP94-nucleotide complexes reveal mechanistic differences between the hsp90 chaperones.
Mol Cell;
28(1): 41-56, 2007 Oct 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-17936703
7.
A conserved family of enzymes that phosphorylate inositol hexakisphosphate.
Science;
316(5821): 106-9, 2007 Apr 06.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-17412958
8.
Structure of unliganded GRP94, the endoplasmic reticulum Hsp90. Basis for nucleotide-induced conformational change.
J Biol Chem;
280(34): 30438-47, 2005 Aug 26.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-15951571
9.
Structural basis of androgen receptor binding to selective androgen response elements.
Proc Natl Acad Sci U S A;
101(14): 4758-63, 2004 Apr 06.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-15037741
10.
Ligand-induced conformational shift in the N-terminal domain of GRP94, an Hsp90 chaperone.
J Biol Chem;
279(44): 46162-71, 2004 Oct 29.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-15292259
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