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1.
Cellular processing of α-synuclein fibrils results in distinct physiological C-terminal truncations with a major cleavage site at residue Glu 114.
J Biol Chem;
299(7): 104912, 2023 07.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-37307916
2.
Novel Conformation-Dependent Tau Antibodies Are Modulated by Adjacent Phosphorylation Sites.
Int J Mol Sci;
24(18)2023 Sep 05.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-37761979
3.
Unique seeding profiles and prion-like propagation of synucleinopathies are highly dependent on the host in human α-synuclein transgenic mice.
Acta Neuropathol;
143(6): 663-685, 2022 06.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-35488930
4.
Physiological C-terminal truncation of α-synuclein potentiates the prion-like formation of pathological inclusions.
J Biol Chem;
293(49): 18914-18932, 2018 12 07.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-30327435
5.
A multiverse of α-synuclein: investigation of prion strain properties with carboxyl-terminal truncation specific antibodies in animal models.
Acta Neuropathol Commun;
12(1): 91, 2024 Jun 10.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-38858742
6.
Carboxyl truncation of α-synuclein occurs early and is influenced by human APOE genotype in transgenic mouse models of α-synuclein pathogenesis.
Acta Neuropathol Commun;
11(1): 119, 2023 07 23.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-37482615
7.
Reassessment of Neuronal Tau Distribution in Adult Human Brain and Implications for Tau Pathobiology.
Acta Neuropathol Commun;
10(1): 94, 2022 06 28.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-35765058
8.
Pathogenic tau recruits wild-type tau into brain inclusions and induces gut degeneration in transgenic SPAM mice.
Commun Biol;
5(1): 446, 2022 05 12.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-35550593
9.
Collusion of α-Synuclein and Aß aggravating co-morbidities in a novel prion-type mouse model.
Mol Neurodegener;
16(1): 63, 2021 09 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34503546
10.
Carboxy-terminal truncations of mouse α-synuclein alter aggregation and prion-like seeding.
FEBS Lett;
594(8): 1271-1283, 2020 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31912891
11.
Carboxy-terminal truncation and phosphorylation of α-synuclein elongates survival in a prion-like seeding mouse model of synucleinopathy.
Neurosci Lett;
732: 135017, 2020 07 27.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32371157
12.
Tau Ser208 phosphorylation promotes aggregation and reveals neuropathologic diversity in Alzheimer's disease and other tauopathies.
Acta Neuropathol Commun;
8(1): 88, 2020 06 22.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32571418
13.
Phosphorylation of serine 305 in tau inhibits aggregation.
Neurosci Lett;
692: 187-192, 2019 01 23.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-30423399
14.
Correction: Collusion of α-Synuclein and Aß aggravating co-morbidities in a novel prion-type mouse model.
Mol Neurodegener;
19(1): 17, 2024 Feb 16.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-38365847
15.
Unique α-synuclein pathology within the amygdala in Lewy body dementia: implications for disease initiation and progression.
Acta Neuropathol Commun;
7(1): 142, 2019 09 02.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-31477175
16.
Corrigendum to "Carboxy-terminal truncation and phosphorylation of α-synuclein elongates survival in a prion-like seeding mouse model of synucleinopathy" [Neurosci. Lett. 732 (2020) 1-11/135017].
Neurosci Lett;
783: 136719, 2022 Jul 13.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-35717861
17.
Prion-like transmission of α-synuclein pathology in the context of an NFL null background.
Neurosci Lett;
661: 114-120, 2017 Nov 20.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28964772
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