Detalles de la búsqueda
1.
Elucidating the Role of Residue 67 in IMP-Type Metallo-ß-Lactamase Evolution.
Antimicrob Agents Chemother;
59(12): 7299-307, 2015 Dec.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-26369960
2.
Meropenem and chromacef intermediates observed in IMP-25 metallo-ß-lactamase-catalyzed hydrolysis.
Antimicrob Agents Chemother;
59(7): 4326-30, 2015 Jul.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25918145
3.
Biochemical characterization of IMP-30, a metallo-ß-lactamase with enhanced activity toward ceftazidime.
Antimicrob Agents Chemother;
57(10): 5122-6, 2013 Oct.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-23836186
4.
The sequence-activity relationship between metallo-ß-lactamases IMP-1, IMP-6, and IMP-25 suggests an evolutionary adaptation to meropenem exposure.
Antimicrob Agents Chemother;
56(12): 6403-6, 2012 Dec.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-23006757
5.
Understanding the determinants of substrate specificity in IMP family metallo-ß-lactamases: the importance of residue 262.
Protein Sci;
23(10): 1451-60, 2014 Oct.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25131397
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