Modification of N-glycosylation sites allows secretion of bacterial chondroitinase ABC from mammalian cells.

Muir, Elizabeth M; Fyfe, Ian; Gardiner, Sonya; Li, Li; Warren, Philippa; Fawcett, James W; Keynes, Roger J; Rogers, John H

Muir, Elizabeth M; Fyfe, Ian; Gardiner, Sonya; Li, Li; Warren, Philippa; Fawcett, James W; Keynes, Roger J; Rogers, John H.

Afiliación

Muir EM; Department of Physiology Development and Neuroscience, University of Cambridge, Downing St., Cambridge CB2 3EG, UK.

J Biotechnol ; 145(2): 103-10, 2010 Jan 15.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-19900493

Asunto(s)

Condroitina ABC Liasa/química; Condroitina ABC Liasa/metabolismo; Clonación Molecular/métodos; Mutagénesis Sitio-Dirigida/métodos; Ingeniería de Proteínas/métodos; Proteus vulgaris/enzimología; Reticulocitos/fisiología; Secuencia de Aminoácidos; Animales; Sitios de Unión; Células Cultivadas; Condroitina ABC Liasa/genética; Activación Enzimática; Estabilidad de Enzimas; Glicosilación; Datos de Secuencia Molecular; Unión Proteica; Proteus vulgaris/genética; Conejos; Proteínas Recombinantes/metabolismo

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Texto completo: 1 Bases de datos: MEDLINE Asunto principal: Proteus vulgaris / Reticulocitos / Ingeniería de Proteínas / Mutagénesis Sitio-Dirigida / Clonación Molecular / Condroitina ABC Liasa Límite: Animals Idioma: En Revista: J Biotechnol Asunto de la revista: BIOTECNOLOGIA Año: 2010 Tipo del documento: Article País de afiliación: Reino Unido

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