Influence of substrate modification and C-terminal truncation on the active site structure of substrate-bound heme oxygenase from Neisseriae meningitidis. A 1H NMR study.

Peng, Dungeng; Satterlee, James D; Ma, Li-Hua; Dallas, Jerry L; Smith, Kevin M; Zhang, Xuhong; Sato, Michihiko; La Mar, Gerd N

Peng, Dungeng; Satterlee, James D; Ma, Li-Hua; Dallas, Jerry L; Smith, Kevin M; Zhang, Xuhong; Sato, Michihiko; La Mar, Gerd N.

Afiliación

Peng D; Department of Chemistry, University of California, Davis, Davis, California 95616, USA.

Biochemistry ; 50(41): 8823-33, 2011 Oct 18.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-21870860

Asunto(s)

Hemo Oxigenasa (Desciclizante)/química; Neisseria meningitidis/enzimología; Sitios de Unión; Dominio Catalítico; Cristalografía por Rayos X/métodos; Hemina/química; Hidrógeno/química; Espectroscopía de Resonancia Magnética/métodos; Modelos Químicos; Modelos Moleculares; Unión Proteica; Conformación Proteica; Estructura Terciaria de Proteína; Especificidad por Sustrato; Termodinámica

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Texto completo: 1 Bases de datos: MEDLINE Asunto principal: Hemo Oxigenasa (Desciclizante) / Neisseria meningitidis Tipo de estudio: Prognostic_studies Idioma: En Revista: Biochemistry Año: 2011 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos

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