A Ctf4 trimer couples the CMG helicase to DNA polymerase &#945; in the eukaryotic replisome.

Simon, Aline C; Zhou, Jin C; Perera, Rajika L; van Deursen, Frederick; Evrin, Cecile; Ivanova, Marina E; Kilkenny, Mairi L; Renault, Ludovic; Kjaer, Svend; Matak-Vinkovic, Dijana; Labib, Karim; Costa, Alessandro; Pellegrini, Luca

A Ctf4 trimer couples the CMG helicase to DNA polymerase α in the eukaryotic replisome.

Simon, Aline C; Zhou, Jin C; Perera, Rajika L; van Deursen, Frederick; Evrin, Cecile; Ivanova, Marina E; Kilkenny, Mairi L; Renault, Ludovic; Kjaer, Svend; Matak-Vinkovic, Dijana; Labib, Karim; Costa, Alessandro; Pellegrini, Luca.

Afiliación

Simon AC; Department of Biochemistry, University of Cambridge, Cambridge CB2 1GA, UK.
Zhou JC; Clare Hall Laboratories, Cancer Research U.K. London Research Institute, London EN6 3LD, UK.
Perera RL; Department of Biochemistry, University of Cambridge, Cambridge CB2 1GA, UK.
van Deursen F; Cancer Research U.K. Manchester Institute, University of Manchester, Manchester M20 4BX, UK.
Evrin C; MRC Protein Phosphorylation and Ubiquitylation Unit, University of Dundee, Dundee DD1 5EH, UK.
Ivanova ME; Department of Biochemistry, University of Cambridge, Cambridge CB2 1GA, UK.
Kilkenny ML; Department of Biochemistry, University of Cambridge, Cambridge CB2 1GA, UK.
Renault L; Clare Hall Laboratories, Cancer Research U.K. London Research Institute, London EN6 3LD, UK.
Kjaer S; Protein purification, Cancer Research U.K. London Research Institute, London WC2A 3LY, UK.
Matak-Vinkovic D; Department of Chemistry, University of Cambridge, Cambridge CB2 1EW, UK.
Labib K; MRC Protein Phosphorylation and Ubiquitylation Unit, University of Dundee, Dundee DD1 5EH, UK.
Costa A; Clare Hall Laboratories, Cancer Research U.K. London Research Institute, London EN6 3LD, UK.
Pellegrini L; Department of Biochemistry, University of Cambridge, Cambridge CB2 1GA, UK.

Nature ; 510(7504): 293-297, 2014 Jun 12.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-24805245

Asunto(s)

ADN Helicasas/metabolismo; ADN Polimerasa I/metabolismo; Replicación del ADN; Proteínas de Unión al ADN/química; Proteínas de Unión al ADN/metabolismo; ADN Polimerasa Dirigida por ADN/química; ADN Polimerasa Dirigida por ADN/metabolismo; Complejos Multienzimáticos/química; Complejos Multienzimáticos/metabolismo; Multimerización de Proteína; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/química; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo; Saccharomyces cerevisiae/química; Secuencias de Aminoácidos; Secuencia de Aminoácidos; Dominio Catalítico; Secuencia Conservada; Cristalografía por Rayos X; ADN Helicasas/química; ADN Helicasas/ultraestructura; ADN Polimerasa I/química; ADN Polimerasa I/ultraestructura; Proteínas de Unión al ADN/ultraestructura; Microscopía Electrónica; Proteínas de Mantenimiento de Minicromosoma/química; Proteínas de Mantenimiento de Minicromosoma/metabolismo; Modelos Moleculares; Datos de Secuencia Molecular; Proteínas Nucleares/química; Proteínas Nucleares/metabolismo; Unión Proteica; Estructura Cuaternaria de Proteína; Subunidades de Proteína/química; Subunidades de Proteína/metabolismo; Saccharomyces cerevisiae/ultraestructura; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/ultraestructura

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Texto completo: 1 Bases de datos: MEDLINE Asunto principal: Saccharomyces cerevisiae / ADN Helicasas / Proteínas de Saccharomyces cerevisiae / Proteínas de Unión al ADN / ADN Polimerasa I / ADN Polimerasa Dirigida por ADN / Replicación del ADN / Multimerización de Proteína / Complejos Multienzimáticos Tipo de estudio: Prognostic_studies Idioma: En Revista: Nature Año: 2014 Tipo del documento: Article País de afiliación: Reino Unido

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