Structures of mesophilic and extremophilic citrate synthases reveal rigidity and flexibility for function.

Wells, Stephen A; Crennell, Susan J; Danson, Michael J

Wells, Stephen A; Crennell, Susan J; Danson, Michael J.

Afiliación

Wells SA; Department of Chemistry/Department of Physics, University of Bath, BATH, BA2 7AY, United Kingdom.

Proteins ; 82(10): 2657-70, 2014 Oct.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-24948467

Asunto(s)

Proteínas Bacterianas/química; Citrato (si)-Sintasa/química; Modelos Moleculares; Animales; Arthrobacter/enzimología; Arthrobacter/crecimiento & desarrollo; Bacillus subtilis/enzimología; Proteínas Bacterianas/metabolismo; Sitios de Unión; Dominio Catalítico; Citrato (si)-Sintasa/metabolismo; Bases de Datos de Proteínas; Estabilidad de Enzimas; Interacciones Hidrofóbicas e Hidrofílicas; Ligandos; Simulación de Dinámica Molecular; Conformación Proteica; Pyrobaculum/enzimología; Pyrobaculum/crecimiento & desarrollo; Pyrococcus furiosus/enzimología; Pyrococcus furiosus/crecimiento & desarrollo; Sulfolobus solfataricus/enzimología; Sulfolobus solfataricus/crecimiento & desarrollo; Sus scrofa; Thermoplasma/enzimología; Thermoplasma/crecimiento & desarrollo; Thermus thermophilus/enzimología; Thermus thermophilus/crecimiento & desarrollo

Palabras clave

Elnemo; FIRST; FRODA; elastic network; flexible motion; geometric simulation; psychrophile; rigidity; thermophile

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Texto completo: 1 Bases de datos: MEDLINE Asunto principal: Proteínas Bacterianas / Modelos Moleculares / Citrato (si)-Sintasa Límite: Animals Idioma: En Revista: Proteins Asunto de la revista: BIOQUIMICA Año: 2014 Tipo del documento: Article País de afiliación: Reino Unido

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