Attempt to Untangle the Prion-Like Misfolding Mechanism for Neurodegenerative Diseases.

Sarnataro, Daniela

Sarnataro, Daniela.

Afiliación

Sarnataro D; Department of Molecular Medicine and Medical Biotechnology, University of Naples Federico II, School of Medicine, Via S. Pansini 5, 80131 Naples, Italy. daniela.sarnataro1@gmail.com.

Int J Mol Sci ; 19(10)2018 Oct 09.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-30304819

Asunto(s)

Enfermedades Neurodegenerativas/etiología; Enfermedades Neurodegenerativas/metabolismo; Proteínas Priónicas/metabolismo; Pliegue de Proteína; Enfermedad de Alzheimer/etiología; Enfermedad de Alzheimer/metabolismo; Proteínas Amiloidogénicas/química; Proteínas Amiloidogénicas/genética; Proteínas Amiloidogénicas/metabolismo; Animales; Membrana Celular/metabolismo; Susceptibilidad a Enfermedades; Retículo Endoplásmico/metabolismo; Variación Genética; Aparato de Golgi/metabolismo; Humanos; Proteínas Intrínsecamente Desordenadas/química; Proteínas Intrínsecamente Desordenadas/genética; Proteínas Intrínsecamente Desordenadas/metabolismo; Proteínas Priónicas/química; Proteínas Priónicas/genética; Unión Proteica; Procesamiento Proteico-Postraduccional; Deficiencias en la Proteostasis/etiología; Deficiencias en la Proteostasis/metabolismo; Deficiencias en la Proteostasis/patología; Transducción de Señal

Palabras clave

APP; Aß; PrP; aggregation; amyloid; misfolding; prion protein; prion-like; seeds; tau

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar en Google

Texto completo: 1 Bases de datos: MEDLINE Asunto principal: Pliegue de Proteína / Enfermedades Neurodegenerativas / Proteínas Priónicas Tipo de estudio: Etiology_studies Límite: Animals / Humans Idioma: En Revista: Int J Mol Sci Año: 2018 Tipo del documento: Article País de afiliación: Italia

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar en Google