Flexibility modulates the catalytic activity of a thermostable enzyme: key information from optical spectroscopy and molecular dynamics simulation.

Biswas, Pritam; Adhikari, Aniruddha; Pal, Uttam; Singh, Priya; Das, Monojit; Saha-Dasgupta, Tanusri; Choudhury, Sudeshna Shyam; Das, Ranjan; Pal, Samir Kumar

Biswas, Pritam; Adhikari, Aniruddha; Pal, Uttam; Singh, Priya; Das, Monojit; Saha-Dasgupta, Tanusri; Choudhury, Sudeshna Shyam; Das, Ranjan; Pal, Samir Kumar.

Afiliación

Biswas P; Department of Microbiology, St. Xavier's College, 30, Mother Teresa Sarani, Kolkata 700016, India. sudeshna.s.choudhury@sxccal.edu.

Soft Matter ; 16(12): 3050-3062, 2020 Mar 28.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-32133476

Asunto(s)

Prunus dulcis/enzimología; beta-Glucosidasa/química; Dominio Catalítico; Estabilidad de Enzimas; Simulación de Dinámica Molecular; Conformación Proteica; Estructura Secundaria de Proteína; Prunus dulcis/química; Temperatura; Trifolium/química; Trifolium/enzimología

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Texto completo: 1 Bases de datos: MEDLINE Asunto principal: Beta-Glucosidasa / Prunus dulcis Idioma: En Revista: Soft Matter Año: 2020 Tipo del documento: Article País de afiliación: India

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