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1.
Angew Chem Int Ed Engl ; 48(8): 1452-4, 2009.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-19145622

RESUMO

Putting the squeeze on: Hydrostatic pressure causes a shortening of the charge-transfer bond in the binary complex of morphinone reductase and NADH(4) (see diagram). Molecular dynamics simulations suggest that pressure reduces the average reaction barrier width by restricting the conformational space available to the flavin mononucleotide and NADH within the active site. The apparent rate of catalysis increases with pressure.


Assuntos
Proteínas de Bactérias/química , Hidrogênio/química , Oxirredutases/química , Proteínas de Bactérias/metabolismo , Biocatálise , Mononucleotídeo de Flavina/química , Pressão Hidrostática , Transporte de Íons , NAD/química , NAD/metabolismo , Oxirredutases/metabolismo
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