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1.
PLoS Biol ; 16(10): e3000020, 2018 10.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-30286070

RESUMO

In this Open Highlight, Senior Editor Lauren Richardson features exciting new Open Access research into how species evolve their characteristic traits.


Assuntos
Aves , Ecologia , Animais , Cruzamento , Fenótipo
2.
PLoS Biol ; 14(7): e1002513, 2016 07.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-27400058

RESUMO

Our first ever Open Highlights explores recent Open Access research into the complex relationship between host and pathogen during the course of an infection, and the factors that determine its eventual outcome.


Assuntos
Adaptação Fisiológica/imunologia , Resistência à Doença/imunologia , Tolerância Imunológica/imunologia , Imunidade Inata/imunologia , Animais , Interações Hospedeiro-Patógeno/imunologia , Humanos , Modelos Imunológicos , Recuperação de Função Fisiológica/imunologia , Recuperação de Função Fisiológica/fisiologia
3.
Mol Cell ; 41(1): 93-106, 2011 Jan 07.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-21211726

RESUMO

Protein quality control (PQC) degradation systems protect the cell from the toxic accumulation of misfolded proteins. Because any protein can become misfolded, these systems must be able to distinguish abnormal proteins from normal ones, yet be capable of recognizing the wide variety of distinctly shaped misfolded proteins they are likely to encounter. How individual PQC degradation systems accomplish this remains an open question. Here we show that the yeast nuclear PQC ubiquitin ligase San1 directly recognizes its misfolded substrates via intrinsically disordered N- and C-terminal domains. These disordered domains are punctuated with small segments of order and high sequence conservation that serve as substrate-recognition sites San1 uses to target its different substrates. We propose that these substrate-recognition sites, interspersed among flexible, disordered regions, provide San1 an inherent plasticity which allows it to bind its many, differently shaped misfolded substrates.


Assuntos
Dobramento de Proteína , Complexos Ubiquitina-Proteína Ligase/fisiologia , Sequência de Aminoácidos , Dados de Sequência Molecular , Mapeamento de Interação de Proteínas , Estrutura Terciária de Proteína , Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/química , Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo , Alinhamento de Sequência , Especificidade por Substrato , Complexos Ubiquitina-Proteína Ligase/química , Ubiquitina-Proteína Ligases/química , Ubiquitina-Proteína Ligases/metabolismo
4.
PLoS Biol ; 13(4): e1002117, 2015 Apr.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-25875740

RESUMO

Instead of combating the acidification of the host cell vacuole, Salmonella acidifies its own cytoplasm in response to the low extracellular pH, helping it to secrete effector molecules.


Assuntos
Ácidos/metabolismo , Proteínas de Bactérias/fisiologia , Técnicas Biossensoriais , DNA Bacteriano/análise , Transferência Ressonante de Energia de Fluorescência , Macrófagos/microbiologia , Salmonella/patogenicidade
5.
PLoS Biol ; 13(3): e1002095, 2015 Mar.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-25781563

RESUMO

During cell-to-cell transmission, only a minute fraction of viral genomes contribute to the progeny. A new study reveals the underlying stochastic processes and explains why these are advantageous for the virus.


Assuntos
Adaptação Fisiológica/genética , Genoma Viral , Modelos Estatísticos , RNA Viral/genética , Tobamovirus/genética
6.
PLoS Biol ; 13(9): e1002230, 2015 Sep.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-26331968

RESUMO

The life-threatening human pathogen Staphylococcus aureus experiences an evolutionary tug-of-war between highly toxic strains, which are better able to transmit between hosts and less toxic strains which are better at infecting a single host. Read the Research Article.


Assuntos
Bacteriemia/microbiologia , Evolução Biológica , Infecções Estafilocócicas/microbiologia , Staphylococcus aureus/genética , Staphylococcus aureus/patogenicidade , Humanos
7.
PLoS Biol ; 17(2): e3000180, 2019 02.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-30811478
12.
PLoS Biol ; 13(8): e1002254, 2015 Aug.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-26308189
13.
Cell Rep ; 2(2): 372-85, 2012 Aug 30.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-22902402

RESUMO

Eukaryotic ribosome biogenesis requires hundreds of trans-acting factors and dozens of RNAs. Although most factors required for ribosome biogenesis have been identified, little is known about their regulation. Here, we reveal that the yeast deubiquitinating enzyme Ubp10 is localized to the nucleolus and that ubp10Δ cells have reduced pre-rRNAs, mature rRNAs, and translating ribosomes. Through proteomic analyses, we found that Ubp10 interacts with proteins that function in rRNA production and ribosome biogenesis. In particular, we discovered that the largest subunit of RNA polymerase I (RNAPI) is stabilized via Ubp10-mediated deubiquitination and that this is required in order to achieve optimal levels of ribosomes and cell growth. USP36, the human ortholog of Ubp10, complements the ubp10Δ allele for RNAPI stability, pre-rRNA processing, and cell growth in yeast, suggesting that deubiquitination of RNAPI may be conserved in eukaryotes. Our work implicates Ubp10/USP36 as a key regulator of rRNA production through control of RNAPI stability.


Assuntos
Nucléolo Celular/metabolismo , Proteínas Nucleares/metabolismo , RNA Polimerase I/metabolismo , RNA Fúngico/biossíntese , RNA Ribossômico/biossíntese , Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo , Saccharomyces cerevisiae/metabolismo , Ubiquitina Tiolesterase/metabolismo , Nucléolo Celular/genética , Estabilidade Enzimática/fisiologia , Teste de Complementação Genética , Humanos , Proteínas Nucleares/genética , RNA Polimerase I/genética , RNA Fúngico/genética , RNA Ribossômico/genética , Saccharomyces cerevisiae/genética , Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/genética , Ubiquitina Tiolesterase/genética , Ubiquitinação/fisiologia
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