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Proteins ; 85(5): 951-956, 2017 05.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-28160315

RESUMO

We report the solution NMR structure of RHE_CH02687 from Rhizobium etli. Its structure consists of two ß-sheets that together with two short and one long α-helix form a hydrophobic cavity. This protein shows a high structural similarity to the prokaryotic protein YndB from Bacillus subtilis, and the eukaryotic protein Aha1. NMR titration experiments confirmed that RHE_CH02687, like its homolog YndB, interacted with flavonoids, giving support for a biological function as a flavonoid sensor in the symbiotic interaction between R. etli and plants. In addition, our study showed no evidence for a direct interaction between RHE_CH02687 and HtpG, the R. etli homolog of Hsp90. Proteins 2017; 85:951-956. © 2016 Wiley Periodicals, Inc.


Assuntos
Proteínas de Bactérias/química , Flavonoides/química , Rhizobium etli/química , Sequência de Aminoácidos , Bacillus subtilis/química , Bacillus subtilis/metabolismo , Proteínas de Bactérias/genética , Proteínas de Bactérias/metabolismo , Sítios de Ligação , Clonagem Molecular , Escherichia coli/genética , Escherichia coli/metabolismo , Flavonoides/metabolismo , Expressão Gênica , Proteínas de Choque Térmico HSP90/química , Proteínas de Choque Térmico HSP90/genética , Proteínas de Choque Térmico HSP90/metabolismo , Humanos , Modelos Moleculares , Chaperonas Moleculares/química , Chaperonas Moleculares/genética , Chaperonas Moleculares/metabolismo , Ressonância Magnética Nuclear Biomolecular , Phaseolus/microbiologia , Ligação Proteica , Conformação Proteica em alfa-Hélice , Conformação Proteica em Folha beta , Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas , Proteínas Recombinantes/química , Proteínas Recombinantes/genética , Proteínas Recombinantes/metabolismo , Rhizobium etli/metabolismo , Alinhamento de Sequência , Homologia Estrutural de Proteína , Simbiose , Termodinâmica
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