Function of N-terminal transactivation domain of the estrogen receptor requires a potential alpha-helical structure and is negatively regulated by the A domain.

Métivier, R; Petit, F G; Valotaire, Y; Pakdel, F

Métivier, R; Petit, F G; Valotaire, Y; Pakdel, F.

Afiliação

Métivier R; Equipe d'Endocrinologie Moléculaire de la Reproduction, UPRES-A CNRS 6026, Université de Rennes I, France.

Mol Endocrinol ; 14(11): 1849-71, 2000 Nov.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-11075817

Assuntos

Receptores de Estrogênio/química; Receptores de Estrogênio/metabolismo; Sequência de Aminoácidos; Animais; Células COS; Estradiol/metabolismo; Estradiol/farmacologia; Evolução Molecular; Células HeLa; Humanos; Dados de Sequência Molecular; Estrutura Terciária de Proteína; Receptores de Estrogênio/genética; Proteínas Recombinantes de Fusão/química; Proteínas Recombinantes de Fusão/genética; Proteínas Recombinantes de Fusão/metabolismo; Deleção de Sequência; Transcrição Gênica; Ativação Transcricional; Leveduras/genética

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Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Receptores de Estrogênio Limite: Animals / Humans Idioma: En Revista: Mol Endocrinol Assunto da revista: BIOLOGIA MOLECULAR / ENDOCRINOLOGIA Ano de publicação: 2000 Tipo de documento: Article País de afiliação: França

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