Cumulative site-directed charge-change replacements in bacteriophage T4 lysozyme suggest that long-range electrostatic interactions contribute little to protein stability.

Dao-pin, S; Söderlind, E; Baase, W A; Wozniak, J A; Sauer, U; Matthews, B W

Dao-pin, S; Söderlind, E; Baase, W A; Wozniak, J A; Sauer, U; Matthews, B W.

Afiliação

Dao-pin S; Institute of Molecular Biology, Howard Hughes Medical Institute, University of Oregon, Eugene 97403.

J Mol Biol ; 221(3): 873-87, 1991 Oct 05.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-1942034

Assuntos

Muramidase/química; Fagos T/enzimologia; Arginina/química; Eletroquímica; Estabilidade Enzimática; Ligação de Hidrogênio; Lisina/química; Modelos Moleculares; Muramidase/genética; Muramidase/metabolismo; Mutagênese Sítio-Dirigida; Fagos T/genética; Temperatura; Difração de Raios X

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Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Fagos T / Muramidase Idioma: En Revista: J Mol Biol Ano de publicação: 1991 Tipo de documento: Article

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