The structure and catalytic mechanism of a poly(ADP-ribose) glycohydrolase.

Slade, Dea; Dunstan, Mark S; Barkauskaite, Eva; Weston, Ria; Lafite, Pierre; Dixon, Neil; Ahel, Marijan; Leys, David; Ahel, Ivan

Slade, Dea; Dunstan, Mark S; Barkauskaite, Eva; Weston, Ria; Lafite, Pierre; Dixon, Neil; Ahel, Marijan; Leys, David; Ahel, Ivan.

Afiliação

Slade D; Cancer Research UK, Paterson Institute for Cancer Research, University of Manchester, Wilmslow Road, Manchester M20 4BX, UK.

Nature ; 477(7366): 616-20, 2011 Sep 04.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-21892188

Assuntos

Actinomycetales/enzimologia; Glicosídeo Hidrolases/química; Glicosídeo Hidrolases/metabolismo; Difosfato de Adenosina/análogos & derivados; Difosfato de Adenosina/farmacologia; Adenosina Difosfato Ribose/química; Adenosina Difosfato Ribose/metabolismo; Sequência de Aminoácidos; Biocatálise; Domínio Catalítico; Cristalografia por Raios X; Evolução Molecular; Glicosídeo Hidrolases/antagonistas & inibidores; Glicosídeo Hidrolases/genética; Humanos; Hidrólise; Modelos Moleculares; Dados de Sequência Molecular; Filogenia; Poli(ADP-Ribose) Polimerase-1; Poli Adenosina Difosfato Ribose/química; Poli Adenosina Difosfato Ribose/metabolismo; Poli(ADP-Ribose) Polimerases/genética; Poli(ADP-Ribose) Polimerases/metabolismo; Conformação Proteica; Proteínas/metabolismo; Pirrolidinas/farmacologia

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Actinomycetales / Glicosídeo Hidrolases Tipo de estudo: Prognostic_studies Limite: Humans Idioma: En Revista: Nature Ano de publicação: 2011 Tipo de documento: Article País de afiliação: Reino Unido

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