Domain organization of DNase from Thioalkalivibrio sp. provides insights into retention of activity in high salt environments.

Alzbutas, Gediminas; Kaniusaite, Milda; Grybauskas, Algirdas; Lagunavicius, Arunas

Alzbutas, Gediminas; Kaniusaite, Milda; Grybauskas, Algirdas; Lagunavicius, Arunas.

Afiliação

Alzbutas G; Department of Eukaryote Gene Engineering, VU Institute of Biotechnology, Vilnius University Vilnius, Lithuania ; Thermo Fisher Scientific Vilnius, Lithuania.
Kaniusaite M; Thermo Fisher Scientific Vilnius, Lithuania.
Grybauskas A; Thermo Fisher Scientific Vilnius, Lithuania ; Faculty of Chemistry, Vilnius University Vilnius, Lithuania.
Lagunavicius A; Thermo Fisher Scientific Vilnius, Lithuania.

Front Microbiol ; 6: 661, 2015.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-26191053

Palavras-chave

DNA binding domain; DNase; HhH motif; Thioalkalivibrio sp.; adaptation; halophile

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