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Structural Basis of an Asymmetric Condensin ATPase Cycle.
Hassler, Markus; Shaltiel, Indra A; Kschonsak, Marc; Simon, Bernd; Merkel, Fabian; Thärichen, Lena; Bailey, Henry J; Macosek, Jakub; Bravo, Sol; Metz, Jutta; Hennig, Janosch; Haering, Christian H.
Afiliação
  • Hassler M; Cell Biology and Biophysics Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany.
  • Shaltiel IA; Cell Biology and Biophysics Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany.
  • Kschonsak M; Cell Biology and Biophysics Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany.
  • Simon B; Structural and Computational Biology Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany.
  • Merkel F; Cell Biology and Biophysics Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany; Collaboration for Joint PhD degree between EMBL and Heidelberg University, Faculty of Biosciences, Heidelberg, Germany.
  • Thärichen L; Cell Biology and Biophysics Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany.
  • Bailey HJ; Cell Biology and Biophysics Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany.
  • Macosek J; Structural and Computational Biology Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany.
  • Bravo S; Cell Biology and Biophysics Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany.
  • Metz J; Cell Biology and Biophysics Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany.
  • Hennig J; Structural and Computational Biology Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany.
  • Haering CH; Cell Biology and Biophysics Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany; Structural and Computational Biology Unit, European Molecular Biology Laboratory, 69117 Heidelberg, Germany. Electronic address: christian.haering@embl.de.
Mol Cell ; 74(6): 1175-1188.e9, 2019 06 20.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-31226277
The condensin protein complex plays a key role in the structural organization of genomes. How the ATPase activity of its SMC subunits drives large-scale changes in chromosome topology has remained unknown. Here we reconstruct, at near-atomic resolution, the sequence of events that take place during the condensin ATPase cycle. We show that ATP binding induces a conformational switch in the Smc4 head domain that releases its hitherto undescribed interaction with the Ycs4 HEAT-repeat subunit and promotes its engagement with the Smc2 head into an asymmetric heterodimer. SMC head dimerization subsequently enables nucleotide binding at the second active site and disengages the Brn1 kleisin subunit from the Smc2 coiled coil to open the condensin ring. These large-scale transitions in the condensin architecture lay out a mechanistic path for its ability to extrude DNA helices into large loop structures.
Assuntos
Adenosina Trifosfatases/química; Trifosfato de Adenosina/química; Proteínas de Transporte/química; Chaetomium/genética; Proteínas Cromossômicas não Histona/química; Proteínas de Ligação a DNA/química; DNA/química; Complexos Multiproteicos/química; Proteínas Nucleares/química; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/química; Adenosina Trifosfatases/genética; Adenosina Trifosfatases/metabolismo; Trifosfato de Adenosina/metabolismo; Sequência de Aminoácidos; Sítios de Ligação; Proteínas de Transporte/genética; Proteínas de Transporte/metabolismo; Proteínas de Ciclo Celular; Chaetomium/metabolismo; Proteínas Cromossômicas não Histona/genética; Proteínas Cromossômicas não Histona/metabolismo; Cromossomos/metabolismo; Cromossomos/ultraestrutura; Cristalografia por Raios X; DNA/genética; DNA/metabolismo; Proteínas de Ligação a DNA/genética; Proteínas de Ligação a DNA/metabolismo; Expressão Gênica; Células HeLa; Humanos; Modelos Moleculares; Complexos Multiproteicos/genética; Complexos Multiproteicos/metabolismo; Proteínas Nucleares/genética; Proteínas Nucleares/metabolismo; Ligação Proteica; Conformação Proteica em alfa-Hélice; Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas; Multimerização Proteica; Subunidades Proteicas/química; Subunidades Proteicas/genética; Subunidades Proteicas/metabolismo; Proteínas Recombinantes de Fusão/química; Proteínas Recombinantes de Fusão/genética; Proteínas Recombinantes de Fusão/metabolismo; Saccharomyces cerevisiae/genética; Saccharomyces cerevisiae/metabolismo; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/genética; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo; Alinhamento de Sequência; Homologia de Sequência de Aminoácidos
Palavras-chave

Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: DNA / Proteínas Nucleares / Proteínas Cromossômicas não Histona / Proteínas de Transporte / Trifosfato de Adenosina / Chaetomium / Adenosina Trifosfatases / Proteínas de Saccharomyces cerevisiae / Complexos Multiproteicos / Proteínas de Ligação a DNA Idioma: En Revista: Mol Cell Assunto da revista: BIOLOGIA MOLECULAR Ano de publicação: 2019 Tipo de documento: Article País de afiliação: Alemanha

Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: DNA / Proteínas Nucleares / Proteínas Cromossômicas não Histona / Proteínas de Transporte / Trifosfato de Adenosina / Chaetomium / Adenosina Trifosfatases / Proteínas de Saccharomyces cerevisiae / Complexos Multiproteicos / Proteínas de Ligação a DNA Idioma: En Revista: Mol Cell Assunto da revista: BIOLOGIA MOLECULAR Ano de publicação: 2019 Tipo de documento: Article País de afiliação: Alemanha