Your browser doesn't support javascript.
loading
Internalisation and toxicity of amyloid-ß 1-42 are influenced by its conformation and assembly state rather than size.
Vadukul, Devkee M; Maina, Mahmoud; Franklin, Hannah; Nardecchia, Astrid; Serpell, Louise C; Marshall, Karen E.
Afiliação
  • Vadukul DM; Dementia Research group, Sussex Neuroscience, School of Life Sciences, University of Sussex, Falmer, E Sussex, UK.
  • Maina M; CEMO-Alzheimer Dementia group, Institute of Neuroscience, Université catholique de Louvain, Brussels, Belgium.
  • Franklin H; Dementia Research group, Sussex Neuroscience, School of Life Sciences, University of Sussex, Falmer, E Sussex, UK.
  • Nardecchia A; College of Medical Sciences, Yobe State University, Nigeria.
  • Serpell LC; Dementia Research group, Sussex Neuroscience, School of Life Sciences, University of Sussex, Falmer, E Sussex, UK.
  • Marshall KE; Dementia Research group, Sussex Neuroscience, School of Life Sciences, University of Sussex, Falmer, E Sussex, UK.
FEBS Lett ; 594(21): 3490-3503, 2020 11.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-32871611
Assuntos
Palavras-chave
Texto completo
Imprimir
XML
PubMed Links
Buscar no Google

Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Fragmentos de Peptídeos / Peptídeos beta-Amiloides / Agregação Patológica de Proteínas Limite: Humans Idioma: En Revista: FEBS Lett Ano de publicação: 2020 Tipo de documento: Article País de afiliação: Reino Unido
Texto completo
Imprimir
XML
PubMed Links
Buscar no Google

Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Fragmentos de Peptídeos / Peptídeos beta-Amiloides / Agregação Patológica de Proteínas Limite: Humans Idioma: En Revista: FEBS Lett Ano de publicação: 2020 Tipo de documento: Article País de afiliação: Reino Unido