Structural bases for the higher adherence to ACE2 conferred by the SARS-CoV-2 spike Q498Y substitution.

Erausquin, Elena; Glaser, Fabian; Fernández-Recio, Juan; López-Sagaseta, Jacinto

Erausquin, Elena; Glaser, Fabian; Fernández-Recio, Juan; López-Sagaseta, Jacinto.

Afiliação

Erausquin E; Unit of Protein Crystallography and Structural Immunology, Navarrabiomed, Pamplona 31008, Spain.
Glaser F; The Lorry I. Lokey Center for Life Sciences and Engineering, Technion - Israel Institute of Technology, Haifa, Israel.
Fernández-Recio J; Instituto de Ciencias de la Vid y del Vino (ICVV), CSIC-UR-Gobierno de La Rioja, Logroño, Spain.
López-Sagaseta J; Unit of Protein Crystallography and Structural Immunology, Navarrabiomed, Pamplona 31008, Spain.

Acta Crystallogr D Struct Biol ; 78(Pt 9): 1156-1170, 2022 Sep 01.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-36048155

Assuntos

COVID-19; SARS-CoV-2; Enzima de Conversão de Angiotensina 2; Animais; Sítios de Ligação; Humanos; Camundongos; Peptidil Dipeptidase A/química; Peptidil Dipeptidase A/genética; Peptidil Dipeptidase A/metabolismo; Ligação Proteica/genética; Glicoproteína da Espícula de Coronavírus/química

Palavras-chave

ACE2 receptor; COVID-19; RBDACE2 complex; SARS-CoV-2; X-ray structure; binding affinity; spike protein Q498Y mutation; spike protein receptor binding domain

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: SARS-CoV-2 / COVID-19 Tipo de estudo: Prognostic_studies Limite: Animals / Humans Idioma: En Revista: Acta Crystallogr D Struct Biol Ano de publicação: 2022 Tipo de documento: Article País de afiliação: Espanha

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