A conserved mechanism of autoinhibition for the AMPK kinase domain: ATP-binding site and catalytic loop refolding as a means of regulation.

Littler, Dene R; Walker, John R; Davis, Tara; Wybenga-Groot, Leanne E; Finerty, Patrick J; Newman, Elena; Mackenzie, Farell; Dhe-Paganon, Sirano

Littler, Dene R; Walker, John R; Davis, Tara; Wybenga-Groot, Leanne E; Finerty, Patrick J; Newman, Elena; Mackenzie, Farell; Dhe-Paganon, Sirano.

Afiliação

Littler DR; The Structural Genomics Consortium, University of Toronto, 101 College Street, Toronto, Ontario M5G 1L7, Canada. dene@phys.unsw.edu.au

Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun ; 66(Pt 2): 143-51, 2010 Feb 01.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-20124709

Assuntos

Proteínas Quinases Ativadas por AMP/química; Proteínas Quinases Ativadas por AMP/metabolismo; Trifosfato de Adenosina/química; Trifosfato de Adenosina/metabolismo; Biocatálise; Dobramento de Proteína; Sequência de Aminoácidos; Animais; Sítios de Ligação; Cristalografia por Raios X; Humanos; Modelos Moleculares; Dados de Sequência Molecular; Estrutura Quaternária de Proteína; Estrutura Terciária de Proteína; Subunidades Proteicas/química; Subunidades Proteicas/metabolismo; Alinhamento de Sequência

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Trifosfato de Adenosina / Dobramento de Proteína / Proteínas Quinases Ativadas por AMP / Biocatálise Limite: Animals / Humans Idioma: En Revista: Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun Ano de publicação: 2010 Tipo de documento: Article País de afiliação: Canadá

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