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The solution configurations of inactive and activated DntR have implications for the sliding dimer mechanism of LysR transcription factors.
Lerche, Michael; Dian, Cyril; Round, Adam; Lönneborg, Rosa; Brzezinski, Peter; Leonard, Gordon A.
Afiliação
  • Lerche M; Structural Bioloy Group, European Synchrotron Radiation Facility (ESRF), CS 40220, 38043 Grenoble Cedex 9, France.
  • Dian C; Institut de Biologie Structurale Jean-Pierre Ebel, 71 avenue des Martyrs, CS 10090, 38044 Grenoble Cedex 9, France.
  • Round A; European Molecular Biology Laboratory, Grenoble Outstation, 38042 Grenoble Cedex 9, France.
  • Lönneborg R; Unit for Virus Host-Cell Interactions, University Grenoble Alpes-EMBL-CNRS, 38042 Grenoble Cedex 9, France.
  • Brzezinski P; Department of Biochemistry and Biophysics, Arrhenius Laboratories for Natural Sciences, Stockholm University, SE-106 91 Stockholm, Sweden.
  • Leonard GA; Department of Biochemistry and Biophysics, Arrhenius Laboratories for Natural Sciences, Stockholm University, SE-106 91 Stockholm, Sweden.
Sci Rep ; 6: 19988, 2016 Jan 28.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-26817994
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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Conformação Proteica / Proteínas de Bactérias / Fatores de Transcrição / Modelos Moleculares / Multimerização Proteica Tipo de estudo: Prognostic_studies Idioma: En Revista: Sci Rep Ano de publicação: 2016 Tipo de documento: Article País de afiliação: França
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