Inclusion of an RGD Motif Alters Invasin Integrin-Binding Affinity and Specificity.

Khan, Tarik A; Wang, Xianzhe; Maynard, Jennifer A

Khan, Tarik A; Wang, Xianzhe; Maynard, Jennifer A.

Afiliação

Khan TA; Departments of Chemical Engineering and Biochemistry, University of Texas at Austin , Austin, Texas 78712, United States.
Wang X; Departments of Chemical Engineering and Biochemistry, University of Texas at Austin , Austin, Texas 78712, United States.
Maynard JA; Departments of Chemical Engineering and Biochemistry, University of Texas at Austin , Austin, Texas 78712, United States.

Biochemistry ; 55(14): 2078-90, 2016 Apr 12.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-27015583

Assuntos

Adesinas Bacterianas/metabolismo; Motivos de Aminoácidos; Enterócitos/metabolismo; Integrina alfa5beta1/metabolismo; Modelos Moleculares; Oligopeptídeos/metabolismo; Adesinas Bacterianas/química; Adesinas Bacterianas/genética; Substituição de Aminoácidos; Animais; Sítios de Ligação; Células CHO; Células CACO-2; Cricetulus; Biblioteca Gênica; Humanos; Mutação; Oligopeptídeos/química; Oligopeptídeos/genética; Fragmentos de Peptídeos/química; Fragmentos de Peptídeos/genética; Fragmentos de Peptídeos/metabolismo; Conformação Proteica; Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas; Proteínas Recombinantes de Fusão/química; Proteínas Recombinantes de Fusão/metabolismo; Yersinia enterocolitica

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Oligopeptídeos / Modelos Moleculares / Adesinas Bacterianas / Enterócitos / Motivos de Aminoácidos / Integrina alfa5beta1 Limite: Animals / Humans Idioma: En Revista: Biochemistry Ano de publicação: 2016 Tipo de documento: Article País de afiliação: Estados Unidos

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