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1.
Arch Biochem Biophys ; 352(2): 281-7, 1998 Apr 15.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-9587417

RESUMO

Several proteins (avidin, carboxypeptidase B, glucose-6-phosphate dehydrogenase, glutamate dehydrogenase, maltase, and peroxidase) composed of one to six subunits were irradiated in the frozen state. Each irradiated protein was examined by size-exclusion chromatography (SEC) and by denaturing gel electrophoresis (SDS-PAGE). All these proteins eluted from SEC as a single peak even though SDS-PAGE showed cleavage of the polypeptide backbone of the monomers. Thus, fragmentation of the subunits did not result in dissociation of the oligomeric structure.


Assuntos
Proteínas/química , Proteínas/efeitos da radiação , Carboxipeptidase B , Carboxipeptidases/química , Carboxipeptidases/efeitos da radiação , Cromatografia em Gel , Eletroforese em Gel de Poliacrilamida , Glucosefosfato Desidrogenase/química , Glucosefosfato Desidrogenase/efeitos da radiação , Glutamato Desidrogenase/química , Glutamato Desidrogenase/efeitos da radiação , Conformação Proteica , Desnaturação Proteica , alfa-Glucosidases/química , alfa-Glucosidases/efeitos da radiação
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