RESUMO
Characterization of the peptide content of venoms has a number of potential benefits for basic research, clinical diagnosis, development of new therapeutic agents, and production of antiserum. Here, we use a substrate-capture assay that employs a catalytically inactive mutant of thimet oligopeptidase (EC 3.4.24.15; EP24.15) to identify novel bioactive peptides in Bothrops jararacussu venom. Of the peptides captured with inactive EP24.15 and identified by mass spectrometry, three were previously identified bradykinin-potentiating peptides (BPP), Assuntos
Inibidores da Enzima Conversora de Angiotensina
, Bothrops
, Bradicinina/metabolismo
, Venenos de Crotalídeos/química
, Endopeptidases/metabolismo
, Peptídeos/química
, Peptídeos/metabolismo
, Sequência de Aminoácidos
, Inibidores da Enzima Conversora de Angiotensina/química
, Inibidores da Enzima Conversora de Angiotensina/metabolismo
, Animais
, Pressão Sanguínea/efeitos dos fármacos
, Bradicinina/farmacologia
, Endopeptidases/química
, Humanos
, Masculino
, Microcirculação/efeitos dos fármacos
, Dados de Sequência Molecular
, Peso Molecular
, Peptídeos/genética
, Peptídeos/farmacologia
, Precursores de Proteínas/genética
, Precursores de Proteínas/metabolismo
, Ratos
, Ratos Wistar
, Alinhamento de Sequência