Structural and thermodynamic basis for weak interactions between dihydrolipoamide dehydrogenase and subunit-binding domain of the branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex.

Brautigam, Chad A; Wynn, R Max; Chuang, Jacinta L; Naik, Mandar T; Young, Brittany B; Huang, Tai-Huang; Chuang, David T

Brautigam, Chad A; Wynn, R Max; Chuang, Jacinta L; Naik, Mandar T; Young, Brittany B; Huang, Tai-Huang; Chuang, David T.

Afiliação

Brautigam CA; Department of Biochemistry, University of Texas Southwestern Medical Center, Dallas, Texas 75390, USA. chad.brautigam@utsouthwestern.edu

J Biol Chem ; 286(26): 23476-88, 2011 Jul 01.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-21543315

Assuntos

Di-Hidrolipoamida Desidrogenase/química; Substituição de Aminoácidos; Cristalografia por Raios X; Di-Hidrolipoamida Desidrogenase/genética; Di-Hidrolipoamida Desidrogenase/metabolismo; Humanos; Mutação de Sentido Incorreto; Estrutura Quaternária de Proteína; Relação Estrutura-Atividade

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google

Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Di-Hidrolipoamida Desidrogenase Idioma: En Ano de publicação: 2011 Tipo de documento: Article

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google

Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Di-Hidrolipoamida Desidrogenase Idioma: En Ano de publicação: 2011 Tipo de documento: Article