Improving the NADH-cofactor specificity of the highly active AdhZ3 and AdhZ2 from Escherichia coli K-12.

Pick, André; Ott, Wolfgang; Howe, Thomas; Schmid, Jochen; Sieber, Volker

Pick, André; Ott, Wolfgang; Howe, Thomas; Schmid, Jochen; Sieber, Volker.

Afiliação

Pick A; Technische Universität München, Wissenschaftszentrum Straubing, Lehrstuhl für Chemie Biogener Rohstoffe, Schulgasse 16, 94315 Straubing, Germany.
Ott W; Technische Universität München, Wissenschaftszentrum Straubing, Lehrstuhl für Chemie Biogener Rohstoffe, Schulgasse 16, 94315 Straubing, Germany.
Howe T; Technische Universität München, Wissenschaftszentrum Straubing, Lehrstuhl für Chemie Biogener Rohstoffe, Schulgasse 16, 94315 Straubing, Germany.
Schmid J; Technische Universität München, Wissenschaftszentrum Straubing, Lehrstuhl für Chemie Biogener Rohstoffe, Schulgasse 16, 94315 Straubing, Germany.
Sieber V; Technische Universität München, Wissenschaftszentrum Straubing, Lehrstuhl für Chemie Biogener Rohstoffe, Schulgasse 16, 94315 Straubing, Germany. Electronic address: sieber@tum.de.

J Biotechnol ; 189: 157-65, 2014 Nov 10.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-24992211

Assuntos

Álcool Desidrogenase/metabolismo; Escherichia coli K12/enzimologia; Proteínas de Escherichia coli/metabolismo; Engenharia de Proteínas/métodos

Palavras-chave

AdhZ2; AdhZ3; Alcohol dehydrogenase; Cofactor; Enzyme engineering

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Álcool Desidrogenase / Engenharia de Proteínas / Proteínas de Escherichia coli / Escherichia coli K12 Idioma: En Ano de publicação: 2014 Tipo de documento: Article

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