The SM protein Sly1 accelerates assembly of the ER-Golgi SNARE complex.

Demircioglu, F Esra; Burkhardt, Pawel; Fasshauer, Dirk

Demircioglu, F Esra; Burkhardt, Pawel; Fasshauer, Dirk.

Afiliação

Demircioglu FE; Research Group Structural Biochemistry, Department of Neurobiology, Max Planck Institute for Biophysical Chemistry, 37077 Göttingen, Germany; and.
Burkhardt P; Research Group Structural Biochemistry, Department of Neurobiology, Max Planck Institute for Biophysical Chemistry, 37077 Göttingen, Germany; and.
Fasshauer D; Research Group Structural Biochemistry, Department of Neurobiology, Max Planck Institute for Biophysical Chemistry, 37077 Göttingen, Germany; and Department of Fundamental Neurosciences, University of Lausanne, 1005 Lausanne, Switzerland Dirk.Fasshauer@unil.ch.

Proc Natl Acad Sci U S A ; 111(38): 13828-33, 2014 Sep 23.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-25189771

Assuntos

Retículo Endoplasmático/metabolismo; Complexo de Golgi/metabolismo; Proteínas Munc18/metabolismo; Proteínas Qa-SNARE/metabolismo; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo; Saccharomyces cerevisiae/metabolismo; Retículo Endoplasmático/genética; Complexo de Golgi/genética; Proteínas Munc18/genética; Ligação Proteica; Proteínas Qa-SNARE/genética; Saccharomyces cerevisiae/genética; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/genética

Palavras-chave

ERGolgi trafficking; fluorescence spectroscopy; isothermal titration calorimetry; membrane fusion; proteinprotein interaction

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Saccharomyces cerevisiae / Proteínas de Saccharomyces cerevisiae / Retículo Endoplasmático / Proteínas Qa-SNARE / Proteínas Munc18 / Complexo de Golgi Idioma: En Ano de publicação: 2014 Tipo de documento: Article

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