Removal of the Side Chain at the Active-Site Serine by a Glycine Substitution Increases the Stability of a Wide Range of Serine ß-Lactamases by Relieving Steric Strain.

Stojanoski, Vlatko; Adamski, Carolyn J; Hu, Liya; Mehta, Shrenik C; Sankaran, Banumathi; Zwart, Peter; Prasad, B V Venkataram; Palzkill, Timothy

Stojanoski, Vlatko; Adamski, Carolyn J; Hu, Liya; Mehta, Shrenik C; Sankaran, Banumathi; Zwart, Peter; Prasad, B V Venkataram; Palzkill, Timothy.

Afiliação

Sankaran B; Berkeley Center for Structural Biology, Molecular Biophysics and Integrated Bioimaging, Advanced Light Source, Lawrence Berkeley National Laboratory , Berkeley, California 94720, United States.
Zwart P; Berkeley Center for Structural Biology, Molecular Biophysics and Integrated Bioimaging, Advanced Light Source, Lawrence Berkeley National Laboratory , Berkeley, California 94720, United States.

Biochemistry ; 55(17): 2479-90, 2016 05 03.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-27073009

Assuntos

Escherichia coli/enzimologia; Glicina/química; Serina/química; beta-Lactamases/química; Sítios de Ligação; Catálise; Domínio Catalítico; Cristalografia por Raios X; Estabilidade Enzimática; Glicina/genética; Glicina/metabolismo; Hidrólise; Cinética; Modelos Moleculares; Mutagênese Sítio-Dirigida; Serina/genética; Serina/metabolismo; beta-Lactamases/genética; beta-Lactamases/metabolismo

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google

Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Serina / Beta-Lactamases / Escherichia coli / Glicina Idioma: En Ano de publicação: 2016 Tipo de documento: Article

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google