A dock and coalesce mechanism driven by hydrophobic interactions governs Cdc42 binding with its effector protein ACK.

Tetley, George J N; Mott, Helen R; Cooley, R Neil; Owen, Darerca

Tetley, George J N; Mott, Helen R; Cooley, R Neil; Owen, Darerca.

Afiliação

Tetley GJN; From the Department of Biochemistry, University of Cambridge, 80 Tennis Court Road, Cambridge CB2 1GA, United Kingdom and.
Mott HR; From the Department of Biochemistry, University of Cambridge, 80 Tennis Court Road, Cambridge CB2 1GA, United Kingdom and.
Cooley RN; Isogenica Ltd., Chesterford Research Park, Little Chesterford, Essex CB10 1XL, United Kingdom.
Owen D; From the Department of Biochemistry, University of Cambridge, 80 Tennis Court Road, Cambridge CB2 1GA, United Kingdom and do202@cam.ac.uk.

J Biol Chem ; 292(27): 11361-11373, 2017 07 07.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-28539360

Assuntos

Proteínas Tirosina Quinases/química; Proteína cdc42 de Ligação ao GTP/química; Sítios de Ligação; Humanos; Mutação; Ligação Proteica; Estrutura Quaternária de Proteína; Proteínas Tirosina Quinases/genética; Proteínas Tirosina Quinases/metabolismo; Proteína cdc42 de Ligação ao GTP/genética; Proteína cdc42 de Ligação ao GTP/metabolismo

Palavras-chave

CDC42; cell signaling; intrinsically disordered protein; protein conformation; protein motif; protein structure; protein-protein interaction; samll; small GTPase; tyrosine-protein kinase (tyrosine kinase)

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Proteínas Tirosina Quinases / Proteína cdc42 de Ligação ao GTP Idioma: En Ano de publicação: 2017 Tipo de documento: Article

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