Assessment of detailed conformations suggests strategies for improving cryoEM models: Helix at lower resolution, ensembles, pre-refinement fixups, and validation at multi-residue length scale.

Richardson, Jane S; Williams, Christopher J; Videau, Lizbeth L; Chen, Vincent B; Richardson, David C

Richardson, Jane S; Williams, Christopher J; Videau, Lizbeth L; Chen, Vincent B; Richardson, David C.

Afiliação

Richardson JS; Department of Biochemistry, Duke University, Durham, NC 27710, USA. Electronic address: jsr@kinemage.biochem.duke.edu.
Williams CJ; Department of Biochemistry, Duke University, Durham, NC 27710, USA.
Videau LL; Department of Biochemistry, Duke University, Durham, NC 27710, USA.
Chen VB; Department of Biochemistry, Duke University, Durham, NC 27710, USA.
Richardson DC; Department of Biochemistry, Duke University, Durham, NC 27710, USA.

J Struct Biol ; 204(2): 301-312, 2018 11.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-30107233

Assuntos

Microscopia Crioeletrônica/métodos; Proteínas/química; Proteínas/metabolismo; Bases de Dados de Proteínas; Conformação Proteica

Palavras-chave

34â¯Å resolution; CaBLAM; Model validation; MolProbity; cryoEM model challenge

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Proteínas / Microscopia Crioeletrônica Idioma: En Ano de publicação: 2018 Tipo de documento: Article

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