The unusual conformation of cross-strand disulfide bonds is critical to the stability of ß-hairpin peptides.

Deplazes, Evelyne; Chin, Yanni K-Y; King, Glenn F; Mancera, Ricardo L

Deplazes, Evelyne; Chin, Yanni K-Y; King, Glenn F; Mancera, Ricardo L.

Afiliação

Deplazes E; School of Pharmacy and Biomedical Sciences, Curtin Health Innovation Research Institute and Curtin Institute for Computation, Curtin University, Perth, Western Australia, Australia.
Chin YK; Institute for Molecular Bioscience, The University of Queensland, St Lucia, Queensland, Australia.
King GF; Institute for Molecular Bioscience, The University of Queensland, St Lucia, Queensland, Australia.
Mancera RL; School of Pharmacy and Biomedical Sciences, Curtin Health Innovation Research Institute and Curtin Institute for Computation, Curtin University, Perth, Western Australia, Australia.

Proteins ; 88(3): 485-502, 2020 03.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-31589791

Assuntos

Antibacterianos/química; Peptídeos Catiônicos Antimicrobianos/química; Dissulfetos/química; Animais; Antibacterianos/metabolismo; Peptídeos Catiônicos Antimicrobianos/metabolismo; Dissulfetos/metabolismo; Simulação de Dinâmica Molecular; Ressonância Magnética Nuclear Biomolecular; Conformação Proteica em Folha beta; Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas; Estabilidade Proteica; Aranhas/química; Estereoisomerismo; Temperatura; Termodinâmica

Palavras-chave

MD simulations; NMR; antimicrobial peptides; cysteine-rich peptides; disulfide bonds; disulfide-rich; peptide conformation; peptides; ß-hairpin

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Peptídeos Catiônicos Antimicrobianos / Dissulfetos / Antibacterianos Idioma: En Ano de publicação: 2020 Tipo de documento: Article

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