ABCB1/MDR1/P-gp employs an ATP-dependent twist-and-squeeze mechanism to export hydrophobic drugs.

Kodan, Atsushi; Futamata, Ryota; Kimura, Yasuhisa; Kioka, Noriyuki; Nakatsu, Toru; Kato, Hiroaki; Ueda, Kazumitsu

Kodan, Atsushi; Futamata, Ryota; Kimura, Yasuhisa; Kioka, Noriyuki; Nakatsu, Toru; Kato, Hiroaki; Ueda, Kazumitsu.

Afiliação

Kodan A; Institute for Integrated Cell-Material Sciences (WPI-iCeMS), KUIAS, Kyoto University, Japan.
Futamata R; Graduate School of Agriculture, Kyoto University, Japan.
Kimura Y; Graduate School of Agriculture, Kyoto University, Japan.
Kioka N; Graduate School of Agriculture, Kyoto University, Japan.
Nakatsu T; Graduate School of Pharmaceutical Sciences, Kyoto University, Japan.
Kato H; Graduate School of Pharmaceutical Sciences, Kyoto University, Japan.
Ueda K; Institute for Integrated Cell-Material Sciences (WPI-iCeMS), KUIAS, Kyoto University, Japan.

FEBS Lett ; 595(6): 707-716, 2021 03.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-33275773

Assuntos

Trifosfato de Adenosina/química; Trifosfato de Adenosina/metabolismo; Subfamília B de Transportador de Cassetes de Ligação de ATP/química; Subfamília B de Transportador de Cassetes de Ligação de ATP/metabolismo; Animais; Transporte Biológico Ativo; Cristalografia por Raios X; Humanos; Interações Hidrofóbicas e Hidrofílicas

Palavras-chave

ABC proteins; ABCB1; ATP; FRET; MDR1; P-glycoprotein; X-ray crystallography; conformational change; molecular mechanism; multidrug resistance

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Trifosfato de Adenosina Idioma: En Ano de publicação: 2021 Tipo de documento: Article

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