Remodeling hydrogen bond interactions results in relaxed specificity of Caspase-3.

Yao, Liqi; Swartz, Paul; Hamilton, Paul T; Clark, A Clay

Yao, Liqi; Swartz, Paul; Hamilton, Paul T; Clark, A Clay.

Afiliação

Yao L; Department of Biology, University of Texas at Arlington, Arlington, TX 76019, U.S.A.
Swartz P; Department of Molecular and Structural Biochemistry, NC State University, Raleigh, NC 27608, U.S.A.
Hamilton PT; Department of Plant and Microbial Biology, North Carolina State University, Raleigh, NC 27695, U.S.A.
Clark AC; Department of Biology, University of Texas at Arlington, Arlington, TX 76019, U.S.A.

Biosci Rep ; 41(1)2021 01 29.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-33448281

Assuntos

Caspase 3/metabolismo; Sequência de Aminoácidos; Animais; Ácido Aspártico/metabolismo; Caspase 3/química; Caspase 6/metabolismo; Humanos; Ligação de Hidrogênio; Homologia de Sequência de Aminoácidos; Especificidade por Substrato; Valina/metabolismo; Peixe-Zebra; Proteínas de Peixe-Zebra/química; Proteínas de Peixe-Zebra/metabolismo

Palavras-chave

apoptosis; caspase; enzyme specificity; protein evolution; zebrafish

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google

Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Caspase 3 Idioma: En Ano de publicação: 2021 Tipo de documento: Article

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google

Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Caspase 3 Idioma: En Ano de publicação: 2021 Tipo de documento: Article