Evidence by site-directed mutagenesis that arginine 203 of thermolysin and arginine 717 of neprilysin (neutral endopeptidase) play equivalent critical roles in substrate hydrolysis and inhibitor binding.

Marie-Claire, C; Ruffet, E; Antonczak, S; Beaumont, A; O'Donohue, M; Roques, B P; Fournié-Zaluski, M C

Marie-Claire, C; Ruffet, E; Antonczak, S; Beaumont, A; O'Donohue, M; Roques, B P; Fournié-Zaluski, M C.

Afiliação

Marie-Claire C; Département de Pharmacochimie Moléculaire et Structurale, U266 INSERM, URA D1500 CNRS, Paris, France.

Biochemistry ; 36(45): 13938-45, 1997 Nov 11.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-9374873

Assuntos

Arginina/genética; Mutagênese Sítio-Dirigida; Neprilisina/genética; Termolisina/genética; Sequência de Aminoácidos; Arginina/metabolismo; Bacillus subtilis/enzimologia; Bacillus subtilis/genética; Ligação Competitiva; DNA Complementar/genética; Glicopeptídeos/metabolismo; Hidrólise; Modelos Moleculares; Dados de Sequência Molecular; Neprilisina/antagonistas & inibidores; Neprilisina/biossíntese; Neprilisina/metabolismo; Inibidores de Proteases/metabolismo; Proteínas Recombinantes/biossíntese; Proteínas Recombinantes/genética; Especificidade por Substrato; Termolisina/antagonistas & inibidores; Termolisina/biossíntese; Termolisina/metabolismo; Tiorfano/metabolismo

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Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Arginina / Termolisina / Neprilisina / Mutagênese Sítio-Dirigida Idioma: En Ano de publicação: 1997 Tipo de documento: Article

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