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1.
Mol Cell Biol ; 36(10): 1451-63, 2016 05 15.
Artículo en Inglés | MEDLINE | ID: mdl-26951198

RESUMEN

The NAD-dependent histone deacetylase Sir2 controls ribosomal DNA (rDNA) silencing by inhibiting recombination and RNA polymerase II-catalyzed transcription in the rDNA of Saccharomyces cerevisiae Sir2 is recruited to nontranscribed spacer 1 (NTS1) of the rDNA array by interaction between the RENT ( RE: gulation of N: ucleolar S: ilencing and T: elophase exit) complex and the replication terminator protein Fob1. The latter binds to its cognate sites, called replication termini (Ter) or replication fork barriers (RFB), that are located in each copy of NTS1. This work provides new mechanistic insights into the regulation of rDNA silencing and intrachromatid recombination by showing that Sir2 recruitment is stringently regulated by Fob1 phosphorylation at specific sites in its C-terminal domain (C-Fob1), which also regulates long-range Ter-Ter interactions. We show further that long-range Fob1-mediated Ter-Ter interactions in trans are downregulated by Sir2. These regulatory mechanisms control intrachromatid recombination and the replicative life span (RLS).


Asunto(s)
Cromátides/genética , ADN Ribosómico/metabolismo , Recombinación Genética , Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo , Saccharomyces cerevisiae/genética , Proteínas de Ciclo Celular/química , Proteínas de Ciclo Celular/metabolismo , Cromosomas Fúngicos/genética , Proteínas de Unión al ADN/química , Proteínas de Unión al ADN/metabolismo , Regulación hacia Abajo , Péptidos y Proteínas de Señalización Intracelular/química , Péptidos y Proteínas de Señalización Intracelular/metabolismo , Proteínas Nucleares/química , Proteínas Nucleares/metabolismo , Fosforilación , Unión Proteica , Saccharomyces cerevisiae/metabolismo , Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/química , Proteínas Reguladoras de Información Silente de Saccharomyces cerevisiae/química , Proteínas Reguladoras de Información Silente de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo , Sirtuina 2/química , Sirtuina 2/metabolismo
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