Detalles de la búsqueda
1.
Affirming NIH's commitment to addressing structural racism in the biomedical research enterprise.
Cell
; 184(12): 3075-3079, 2021 06 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34115967
2.
Quantitative mapping of the in vivo O-GalNAc glycoproteome in mouse tissues identifies GalNAc-T2 O-glycosites in metabolic disorder.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 120(43): e2303703120, 2023 Oct 24.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37862385
3.
Furin cleavage of the SARS-CoV-2 spike is modulated by O-glycosylation.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 118(47)2021 11 23.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34732583
4.
The structure of the colorectal cancer-associated enzyme GalNAc-T12 reveals how nonconserved residues dictate its function.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 116(41): 20404-20410, 2019 10 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31548401
5.
Galnt11 regulates kidney function by glycosylating the endocytosis receptor megalin to modulate ligand binding.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 116(50): 25196-25202, 2019 12 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31740596
6.
Differential splicing of the lectin domain of an O-glycosyltransferase modulates both peptide and glycopeptide preferences.
J Biol Chem
; 295(35): 12525-12536, 2020 08 28.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32669364
7.
Testing for Fentanyl - Urgent Need for Practice-Relevant and Public Health Research.
N Engl J Med
; 388(24): 2214-2217, 2023 Jun 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37306505
8.
Improved online LC-MS/MS identification of O-glycosites by EThcD fragmentation, chemoenzymatic reaction, and SPE enrichment.
Glycoconj J
; 38(2): 145-156, 2021 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33068214
9.
Members of the GalNAc-T family of enzymes utilize distinct Golgi localization mechanisms.
Glycobiology
; 28(11): 841-848, 2018 11 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30084948
10.
Transforming Clinical Research to Meet Health Challenges.
JAMA
; 329(20): 1740-1741, 2023 05 23.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37115557
11.
Research Opportunities to Address Nutrition Insecurity and Disparities.
JAMA
; 327(20): 1953-1954, 2022 05 24.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35486390
12.
Mucin-type O-glycosylation is controlled by short- and long-range glycopeptide substrate recognition that varies among members of the polypeptide GalNAc transferase family.
Glycobiology
; 26(4): 360-76, 2016 Apr.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26610890
13.
Policy: NIH plans to enhance reproducibility.
Nature
; 505(7485): 612-3, 2014 Jan 30.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24482835
14.
The lectin domain of the polypeptide GalNAc transferase family of glycosyltransferases (ppGalNAc Ts) acts as a switch directing glycopeptide substrate glycosylation in an N- or C-terminal direction, further controlling mucin type O-glycosylation.
J Biol Chem
; 288(27): 19900-14, 2013 Jul 05.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23689369
15.
A computational and experimental study of O-glycosylation. Catalysis by human UDP-GalNAc polypeptide:GalNAc transferase-T2.
Org Biomol Chem
; 12(17): 2645-55, 2014 May 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24643241
16.
The role of mucin-type O-glycans in eukaryotic development.
Semin Cell Dev Biol
; 21(6): 616-21, 2010 Aug.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-20144722
17.
Emerging paradigms for the initiation of mucin-type protein O-glycosylation by the polypeptide GalNAc transferase family of glycosyltransferases.
J Biol Chem
; 286(16): 14493-507, 2011 Apr 22.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-21349845
18.
UDP-N-acetyl-α-D-galactosamine:polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferases: completion of the family tree.
Glycobiology
; 22(6): 768-77, 2012 Jun.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22186971
19.
Control of mucin-type O-glycosylation: a classification of the polypeptide GalNAc-transferase gene family.
Glycobiology
; 22(6): 736-56, 2012 Jun.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22183981
20.
A novel role for GalNAc-T2 dependent glycosylation in energy homeostasis.
Mol Metab
; 60: 101472, 2022 06.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-35304331