Assuntos
Azidas/síntese química , Proteínas de Bactérias/análise , Escherichia coli/análise , Ribossomos/análise , Sítios de Ligação , Eletroforese em Gel de Poliacrilamida , Estudos de Avaliação como Assunto , Métodos , Ácido Periódico , Ligação Proteica , Ribossomos/ultraestrutura , Dodecilsulfato de Sódio , Relação Estrutura-Atividade , Tartaratos/síntese químicaAssuntos
Monofosfato de Adenosina/antagonistas & inibidores , Cisteína/metabolismo , Dinitrofenóis/metabolismo , Músculos/enzimologia , Fosforilases/metabolismo , Monofosfato de Adenosina/metabolismo , Animais , Sítios de Ligação , Isótopos de Carbono , Eletroforese , Flúor , Técnicas In Vitro , Nitrobenzenos , Peptídeos/isolamento & purificação , Ligação Proteica , Proteínas/análise , Coelhos , UltracentrifugaçãoAssuntos
Marcadores de Afinidade , Mercaptopurina/análogos & derivados , Ribonucleotídeos , Actinas/metabolismo , Monofosfato de Adenosina/análogos & derivados , Marcadores de Afinidade/síntese química , Sítio Alostérico , Animais , Dinitrofenóis , Éteres , Cinética , Métodos , Músculos/enzimologia , Fosforilases/metabolismo , Coelhos , Ribonucleotídeos/síntese química , Compostos de SulfidrilaRESUMO
Adenosine-triphosphate-phosphoribosyl transferase from Escherichia coli reacts with S-dinitrophenyl-6-mercaptopurine-riboside 5'-phosphate. In this reaction the dinitrophenyl group becomes attached to the enzyme, while the nucleotide is split off. Most aliphatic high and low-molecular-weight-SH compounds react with the thioether in the opposite way, i.e. bind the nucleotide and split off dinitrothiophenol. It appears that the dinitrophenyl moiety of the thioether interacts with the enzyme in a specific way, and that this interaction activates the bond between the dinitrophenyl group and the sulfur atom. In support of this it was found that dinitrophenol inhibits the transferase reaction with half maximal effect at 0.4 mM. The inhibition is competitive with ATP. Dinitrophenol also competes with ATP in binding studies.
Assuntos
ATP Fosforribosiltransferase , Dinitrofenóis , Pentosiltransferases , Nucleotídeos de Purina , ATP Fosforribosiltransferase/metabolismo , Trifosfato de Adenosina/farmacologia , Marcadores de Afinidade , Sítios de Ligação , Dinitrofenóis/farmacologia , Cinética , Mercaptopurina , Fragmentos de Peptídeos/análise , Ligação Proteica , Espectrofotometria Ultravioleta , TripsinaRESUMO
With the aid of tartryl-bis-epsilon-aminocaprylazide artificial dimers were produced from F actin from rabbit striated muscle. These derivatives will not polymerize by themselves but are able to copolymerize fully with native G actin. By modification of a single side chain per dimer, this copolymerization was completely inhibited. The dimers are able to activate subfragment 1 ATPase of myosin and bind to DNase I with inactivation of the enzyme in the same manner as native G actin. Within the dimer, one ADP is immobilized and will exchange against ATP extremely slowly. The dimers do not bind to the mushroom toxin phalloidin.