Removal of the N-terminal hexapeptide from human beta2-microglobulin facilitates protein aggregation and fibril formation.

Esposito, G; Michelutti, R; Verdone, G; Viglino, P; Hernández, H; Robinson, C V; Amoresano, A; Dal Piaz, F; Monti, M; Pucci, P; Mangione, P; Stoppini, M; Merlini, G; Ferri, G; Bellotti, V

Esposito, G; Michelutti, R; Verdone, G; Viglino, P; Hernández, H; Robinson, C V; Amoresano, A; Dal Piaz, F; Monti, M; Pucci, P; Mangione, P; Stoppini, M; Merlini, G; Ferri, G; Bellotti, V.

Afiliación

Esposito G; Dipartimento di Scienze e Tecnologie Biomediche, Università di Udine, Italy.

Protein Sci ; 9(5): 831-45, 2000 May.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-10850793

Asunto(s)

Amiloide/química; Microglobulina beta-2/química; Secuencia de Aminoácidos; Amiloide/ultraestructura; Benzotiazoles; Cromatografía en Gel; Dicroismo Circular; ADN Complementario/metabolismo; Humanos; Enlace de Hidrógeno; Concentración de Iones de Hidrógeno; Luz; Espectroscopía de Resonancia Magnética; Espectrometría de Masas; Modelos Moleculares; Datos de Secuencia Molecular; Conformación Proteica; Estructura Secundaria de Proteína; Proteínas Recombinantes/química; Dispersión de Radiación; Temperatura; Termodinámica; Tiazoles/metabolismo; Factores de Tiempo

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Microglobulina beta-2 / Amiloide Tipo de estudio: Prognostic_studies Límite: Humans Idioma: En Revista: Protein Sci Asunto de la revista: BIOQUIMICA Año: 2000 Tipo del documento: Article País de afiliación: Italia

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