The crystal structure of an algal prolyl 4-hydroxylase complexed with a proline-rich peptide reveals a novel buried tripeptide binding motif.

Koski, M Kristian; Hieta, Reija; Hirsilä, Maija; Rönkä, Anna; Myllyharju, Johanna; Wierenga, Rik K

Koski, M Kristian; Hieta, Reija; Hirsilä, Maija; Rönkä, Anna; Myllyharju, Johanna; Wierenga, Rik K.

Afiliación

Koski MK; Biocenter Oulu and Department of Biochemistry, University of Oulu, FIN-90014 Oulu, Finland.

J Biol Chem ; 284(37): 25290-301, 2009 Sep 11.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-19553701

Asunto(s)

Cristalografía por Rayos X/métodos; Eucariontes/enzimología; Procolágeno-Prolina Dioxigenasa/química; Prolina/química; Secuencias de Aminoácidos; Secuencia de Aminoácidos; Dominio Catalítico; Colágeno/química; Escherichia coli/metabolismo; Conformación Molecular; Datos de Secuencia Molecular; Mutación; Péptidos/química; Unión Proteica; Homología de Secuencia de Aminoácido

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Prolina / Cristalografía por Rayos X / Procolágeno-Prolina Dioxigenasa / Eucariontes Tipo de estudio: Prognostic_studies Idioma: En Revista: J Biol Chem Año: 2009 Tipo del documento: Article País de afiliación: Finlandia

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