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The Structural Biology of Catalase Evolution.
López, María Belén; Oterino, María Belén; González, Javier M.
Afiliación
  • López MB; Instituto de Bionanotecnología del NOA (INBIONATEC-CONICET), Universidad Nacional de Santiago del Estero (UNSE), Santiago del Estero, Argentina.
  • Oterino MB; Instituto de Bionanotecnología del NOA (INBIONATEC-CONICET), Universidad Nacional de Santiago del Estero (UNSE), Santiago del Estero, Argentina.
  • González JM; Instituto de Bionanotecnología del NOA (INBIONATEC-CONICET), Universidad Nacional de Santiago del Estero (UNSE), Santiago del Estero, Argentina. javierg@conicet.gov.ar.
Subcell Biochem ; 104: 33-47, 2024.
Article en En | MEDLINE | ID: mdl-38963482
ABSTRACT
Catalases are essential enzymes for removal of hydrogen peroxide, enabling aerobic and anaerobic metabolism in an oxygenated atmosphere. Monofunctional heme catalases, catalase-peroxidases, and manganese catalases, evolved independently more than two billion years ago, constituting a classic example of convergent evolution. Herein, the diversity of catalase sequences is analyzed through sequence similarity networks, providing the context for sequence distribution of major catalase families, and showing that many divergent catalase families remain to be experimentally studied.
Asunto(s)
Palabras clave

Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Catalasa / Evolución Molecular Límite: Animals / Humans Idioma: En Revista: Subcell Biochem Año: 2024 Tipo del documento: Article País de afiliación: Argentina

Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Catalasa / Evolución Molecular Límite: Animals / Humans Idioma: En Revista: Subcell Biochem Año: 2024 Tipo del documento: Article País de afiliación: Argentina