Initial denaturing conditions influence the slow folding phase of acylphosphatase associated with proline isomerization.

Pertinhez, T A; Hamada, D; Smith, L J; Chiti, F; Taddei, N; Stefani, M; Dobson, C M

Pertinhez, T A; Hamada, D; Smith, L J; Chiti, F; Taddei, N; Stefani, M; Dobson, C M.

Afiliação

Pertinhez TA; Oxford Centre for Molecular Sciences, New Chemistry Laboratory, University of Oxford, United Kingdom.

Protein Sci ; 9(8): 1466-73, 2000 Aug.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-10975568

Assuntos

Hidrolases Anidrido Ácido/química; Prolina/química; Dobramento de Proteína; Dicroísmo Circular; Cristalografia por Raios X; Eletroforese em Gel de Poliacrilamida; Glicina/química; Humanos; Isomerismo; Cinética; Modelos Químicos; Músculos/enzimologia; Ressonância Magnética Nuclear Biomolecular; Fragmentos de Peptídeos/metabolismo; Conformação Proteica; Desnaturação Proteica; Espectrometria de Fluorescência; Espectrofotometria Ultravioleta; Trifluoretanol/farmacologia; Ureia/farmacologia; Acilfosfatase

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Prolina / Dobramento de Proteína / Hidrolases Anidrido Ácido Tipo de estudo: Risk_factors_studies Limite: Humans Idioma: En Revista: Protein Sci Assunto da revista: BIOQUIMICA Ano de publicação: 2000 Tipo de documento: Article País de afiliação: Reino Unido

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