The proline-rich domain of TonB possesses an extended polyproline II-like conformation of sufficient length to span the periplasm of Gram-negative bacteria.

Köhler, Silvia Domingo; Weber, Annemarie; Howard, S Peter; Welte, Wolfram; Drescher, Malte

Köhler, Silvia Domingo; Weber, Annemarie; Howard, S Peter; Welte, Wolfram; Drescher, Malte.

Afiliação

Köhler SD; Department of Chemistry, University of Konstanz, Konstanz 78457, Germany.

Protein Sci ; 19(4): 625-30, 2010 Apr.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-20095050

Assuntos

Proteínas de Bactérias/química; Bactérias Gram-Negativas/metabolismo; Proteínas de Membrana/química; Peptídeos/química; Periplasma/metabolismo; Prolina/química; Proteínas da Membrana Bacteriana Externa/química; Proteínas da Membrana Bacteriana Externa/metabolismo; Proteínas de Bactérias/metabolismo; Dicroísmo Circular; Espectroscopia de Ressonância de Spin Eletrônica; Proteínas de Membrana/metabolismo

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Peptídeos / Proteínas de Bactérias / Prolina / Periplasma / Bactérias Gram-Negativas / Proteínas de Membrana Idioma: En Revista: Protein Sci Assunto da revista: BIOQUIMICA Ano de publicação: 2010 Tipo de documento: Article País de afiliação: Alemanha

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