Randomization of amyloid-ß-peptide(1-42) conformation by sulfonated and sulfated nanoparticles reduces aggregation and cytotoxicity.

Saraiva, Ana M; Cardoso, Isabel; Saraiva, Maria João; Tauer, Klaus; Pereira, M Carmo; Coelho, Manuel A N; Möhwald, Helmuth; Brezesinski, Gerald

Saraiva, Ana M; Cardoso, Isabel; Saraiva, Maria João; Tauer, Klaus; Pereira, M Carmo; Coelho, Manuel A N; Möhwald, Helmuth; Brezesinski, Gerald.

Afiliação

Saraiva AM; Max Planck Institute of Colloids and Interfaces, Wissenschaftspark Golm, Potsdam, Germany. saraiva@mpikg.mpg.de

Macromol Biosci ; 10(10): 1152-63, 2010 Oct 08.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-20480510

Assuntos

Peptídeos beta-Amiloides/química; Peptídeos beta-Amiloides/toxicidade; Nanopartículas/química; Fragmentos de Peptídeos/química; Fragmentos de Peptídeos/toxicidade; Conformação Proteica; Doença de Alzheimer/patologia; Peptídeos beta-Amiloides/genética; Peptídeos beta-Amiloides/ultraestrutura; Precursor de Proteína beta-Amiloide/metabolismo; Animais; Morte Celular/efeitos dos fármacos; Linhagem Celular Tumoral/efeitos dos fármacos; Géis/síntese química; Géis/química; Humanos; Nanopartículas/ultraestrutura; Fragmentos de Peptídeos/genética; Fragmentos de Peptídeos/ultraestrutura; Tensoativos/química

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Fragmentos de Peptídeos / Conformação Proteica / Peptídeos beta-Amiloides / Nanopartículas Tipo de estudo: Clinical_trials Limite: Animals / Humans Idioma: En Revista: Macromol Biosci Assunto da revista: BIOQUIMICA Ano de publicação: 2010 Tipo de documento: Article País de afiliação: Alemanha

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