Charge-pairing interactions control the conformational setpoint and motions of the FMN domain in neuronal nitric oxide synthase.

Haque, Mohammad Mahfuzul; Bayachou, Mekki; Fadlalla, Mohammed A; Durra, Deborah; Stuehr, Dennis J

Haque, Mohammad Mahfuzul; Bayachou, Mekki; Fadlalla, Mohammed A; Durra, Deborah; Stuehr, Dennis J.

Afiliação

Haque MM; Department of Pathobiology, Lerner Research Institute, The Cleveland Clinic, Cleveland, OH 44195, USA.

Biochem J ; 450(3): 607-17, 2013 Mar 15.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-23289611

Assuntos

Mononucleotídeo de Flavina/metabolismo; Óxido Nítrico Sintase Tipo I/química; Óxido Nítrico Sintase Tipo I/metabolismo; Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas/fisiologia; Sítios de Ligação/genética; Transporte de Elétrons; Humanos; Cinética; Modelos Biológicos; Modelos Moleculares; Simulação de Acoplamento Molecular; Movimento/fisiologia; Mutagênese Sítio-Dirigida; NADPH-Ferri-Hemoproteína Redutase/química; NADPH-Ferri-Hemoproteína Redutase/metabolismo; Óxido Nítrico Sintase Tipo I/genética; Ligação Proteica/genética; Conformação Proteica; Dobramento de Proteína; Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas/genética; Eletricidade Estática

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Óxido Nítrico Sintase Tipo I / Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas / Mononucleotídeo de Flavina Limite: Humans Idioma: En Revista: Biochem J Ano de publicação: 2013 Tipo de documento: Article País de afiliação: Estados Unidos

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