Soft interactions and volume exclusion by polymeric crowders can stabilize or destabilize transient structure in disordered proteins depending on polymer concentration.

Rusinga, Farai I; Weis, David D

Rusinga, Farai I; Weis, David D.

Afiliação

Rusinga FI; Department of Chemistry and R. N. Adams Institute for Bioanalytical Chemistry, University of Kansas, Lawrence, Kansas, USA.
Weis DD; Department of Chemistry and R. N. Adams Institute for Bioanalytical Chemistry, University of Kansas, Lawrence, Kansas, USA.

Proteins ; 85(8): 1468-1479, 2017 Aug.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-28425679

Assuntos

Proteína de Ligação a CREB/química; Ficoll/química; Hidrogênio/química; Proteínas Intrinsicamente Desordenadas/química; Coativador 3 de Receptor Nuclear/química; Proteínas Recombinantes de Fusão/química; Sequência de Aminoácidos; Animais; Proteína de Ligação a CREB/genética; Clonagem Molecular; Medição da Troca de Deutério; Escherichia coli/genética; Escherichia coli/metabolismo; Expressão Gênica; Humanos; Proteínas Intrinsicamente Desordenadas/genética; Espectrometria de Massas; Camundongos; Coativador 3 de Receptor Nuclear/genética; Conformação Proteica em alfa-Hélice; Dobramento de Proteína; Estabilidade Proteica; Proteínas Recombinantes de Fusão/genética; Proteínas Recombinantes/química; Proteínas Recombinantes/genética; Proteínas Recombinantes/metabolismo; Alinhamento de Sequência

Palavras-chave

Ficoll; hard interactions; hydrogen exchange mass spectrometry; intrinsically disordered proteins; macromolecular crowding; nonspecific interactions; semi-dilute solution

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Proteínas Recombinantes de Fusão / Proteína de Ligação a CREB / Coativador 3 de Receptor Nuclear / Ficoll / Proteínas Intrinsicamente Desordenadas / Hidrogênio Limite: Animals / Humans Idioma: En Revista: Proteins Assunto da revista: BIOQUIMICA Ano de publicação: 2017 Tipo de documento: Article País de afiliação: Estados Unidos

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