Identification of Three Sequence Motifs in the Transcription Termination Factor Sen1 that Mediate Direct Interactions with Nrd1.

Zhang, Yinglu; Chun, Yujin; Buratowski, Stephen; Tong, Liang

Zhang, Yinglu; Chun, Yujin; Buratowski, Stephen; Tong, Liang.

Afiliação

Zhang Y; Department of Biological Sciences, Columbia University, New York, NY 10027, USA.
Chun Y; Department of Biological Chemistry and Molecular Pharmacology, Harvard Medical School, Boston, MA 02115, USA.
Buratowski S; Department of Biological Chemistry and Molecular Pharmacology, Harvard Medical School, Boston, MA 02115, USA.
Tong L; Department of Biological Sciences, Columbia University, New York, NY 10027, USA. Electronic address: ltong@columbia.edu.

Structure ; 27(7): 1156-1161.e4, 2019 07 02.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-31104813

RESUMO

The Nrd1-Nab3-Sen1 (NNS) complex carries out the transcription termination of non-coding RNAs (ncRNAs) by RNA polymerase II (Pol II) in yeast, although the detailed interactions among its subunits remain obscure. Here we have identified three sequence motifs in Sen1 that mediate direct interactions with the Pol II CTD interaction domain (CID) of Nrd1, determined the crystal structures of these Nrd1 interaction motifs (NIMs) bound to the CID, and characterized the interactions in vitro and in yeast. Removal of all three NIMs abolishes NNS complex formation and gives rise to ncRNA termination defects.

Assuntos

DNA Helicases/química; Proteínas Nucleares/química; RNA Helicases/química; RNA Polimerase II/química; RNA não Traduzido/química; Proteínas de Ligação a RNA/química; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/química; Saccharomyces cerevisiae/genética; Terminação da Transcrição Genética; Motivos de Aminoácidos; Sítios de Ligação; Clonagem Molecular; Cristalografia por Raios X; DNA Helicases/genética; DNA Helicases/metabolismo; Escherichia coli/genética; Escherichia coli/metabolismo; Expressão Gênica; Vetores Genéticos/química; Vetores Genéticos/metabolismo; Modelos Moleculares; Proteínas Nucleares/genética; Proteínas Nucleares/metabolismo; Ligação Proteica; Conformação Proteica em alfa-Hélice; Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas; Multimerização Proteica; RNA Helicases/genética; RNA Helicases/metabolismo; RNA Polimerase II/genética; RNA Polimerase II/metabolismo; RNA não Traduzido/genética; RNA não Traduzido/metabolismo; Proteínas de Ligação a RNA/genética; Proteínas de Ligação a RNA/metabolismo; Proteínas Recombinantes/química; Proteínas Recombinantes/genética; Proteínas Recombinantes/metabolismo; Saccharomyces cerevisiae/metabolismo; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/genética; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo; Alinhamento de Sequência; Homologia de Sequência de Aminoácidos

Palavras-chave

non-coding RNA; protein complex; protein structure; transcription termination

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Saccharomyces cerevisiae / RNA Polimerase II / Proteínas Nucleares / Proteínas de Ligação a RNA / DNA Helicases / RNA Helicases / RNA não Traduzido / Proteínas de Saccharomyces cerevisiae / Terminação da Transcrição Genética Tipo de estudo: Diagnostic_studies / Prognostic_studies Idioma: En Revista: Structure Assunto da revista: BIOLOGIA MOLECULAR / BIOQUIMICA / BIOTECNOLOGIA Ano de publicação: 2019 Tipo de documento: Article País de afiliação: Estados Unidos

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