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Site-specific ubiquitylation acts as a regulator of linker histone H1.
Höllmüller, Eva; Geigges, Simon; Niedermeier, Marie L; Kammer, Kai-Michael; Kienle, Simon M; Rösner, Daniel; Scheffner, Martin; Marx, Andreas; Stengel, Florian.
Afiliação
  • Höllmüller E; Department of Chemistry, University of Konstanz, Konstanz, Germany.
  • Geigges S; Department of Biology, University of Konstanz, Konstanz, Germany.
  • Niedermeier ML; Konstanz Research School Chemical Biology, University of Konstanz, Konstanz, Germany.
  • Kammer KM; Department of Chemistry, University of Konstanz, Konstanz, Germany.
  • Kienle SM; Konstanz Research School Chemical Biology, University of Konstanz, Konstanz, Germany.
  • Rösner D; Department of Biology, University of Konstanz, Konstanz, Germany.
  • Scheffner M; Konstanz Research School Chemical Biology, University of Konstanz, Konstanz, Germany.
  • Marx A; Department of Biology, University of Konstanz, Konstanz, Germany.
  • Stengel F; Konstanz Research School Chemical Biology, University of Konstanz, Konstanz, Germany.
Nat Commun ; 12(1): 3497, 2021 06 09.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-34108453
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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Histonas / Ubiquitinação Tipo de estudo: Prognostic_studies Limite: Humans Idioma: En Revista: Nat Commun Assunto da revista: BIOLOGIA / CIENCIA Ano de publicação: 2021 Tipo de documento: Article País de afiliação: Alemanha
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